結構
膜表面免疫球蛋白
B細胞表面會表達兩種類型的膜表面免疫球蛋白(membrane immunoglobulin, mIg)：mIgM和mIgD，用于特異性識别和結合抗原。mIg由兩條重鍊和兩條輕鍊連接而成。其中重鍊分為可變區(V區，約110個氨基酸殘基)、恒定區(C區，約330個氨基酸殘基)、跨膜區(26個氨基酸殘基)及胞質區(3個氨基酸殘基)；而輕鍊則隻有V區和C區。重鍊和輕鍊的V區各有三個氨基酸組成和排列順序高度可變的區域，這些區域能夠與抗原表位形成互補的空間構象，稱為互補決定區(CDR)。mIg上的三個CDR均參與對抗原的識别，共同決定BCR的抗原特異性。
在B細胞的發育過程中，mIg的表達會發生變化：未成熟的B細胞僅表達mIgM；成熟的B細胞可同時表達mIgM和mlgD，稱為初始B細胞；而B細胞活化後其表面的mIgD則逐漸消失；當B細胞最終分化為漿細胞後，則不表達mIg。
Igα/Igβ
mIg的胞質區很短，不能直接将抗原刺激的信号傳遞到B細胞内部，需要Igα/Igβ的輔助來完成信号的傳導。Igα和Igβ又分别稱為CD79a和CD79b，是一類CD分子，屬于免疫球蛋白超家族。Igα和Igβ的兩條肽鍊均有有胞外區、跨膜區和一段較長的胞質區，二者在胞外區的近胞膜處借助二硫鍵相連，構成二聚體。Igα/Igβ和mIg的跨膜區均有極性氨基酸，能夠借助靜電吸引而組成穩定的BCR複合物。 nIgα/Igβ的胞質區含有免疫受體酪氨酸激活基序(immunoreceptor tyrosine-based activation motif,ITAM)，能夠募集下遊信号分子，從而轉導抗原與BCR結合所産生的信号。
特點
BCR能識别的抗原種類較多，除了蛋白質抗原，還能識别多肽、核酸、多糖、脂類和小分子化合物類的抗原。同時，BCR能夠特異性識别完整抗原的天然構象，或識别抗原降解所暴露表位的空間構象。此外，BCR對抗原的識别不需抗原提呈細胞(APC)的加工和提呈，也不需要主要組織相容性複合體(MHC)分子的輔助。
B細胞共受體
B細胞表面還存在稱為B細胞共受體(coreceptor)的複合物分子，由CD19、CD21和CD81通過非共價鍵交聯而成。複合物中，CD21可以和抗原結合從而增強BCR與抗原結合的穩定性；CD19能夠與Igα/Igβ共同傳遞B細胞活化信号；CD81的主要作用可能是連接CD19和CD21，穩定B細胞共受體複合物。B細胞共受體通過穩定BCR與抗原的結合以及加強信号的傳導，能夠顯著提高B細胞對抗原刺激的敏感性。
活化信号傳遞
BCR與抗原結合産生的激活信号是B細胞活化的第一信号，又稱為抗原刺激信号。由BCR複合物和CD19、CD21、CD81(B細胞共受體)共同傳遞。 n當抗原與B細胞接觸後，B細胞表面的多個BCR複合物将會與抗原結合而發生聚合，從而使得BCR複合物的結構發生變化。此時，細胞質内的受體相關性酪氨酸激酶被激活，并将Igα/Igβ胞質區中的ITAM的一個酪氨酸殘基磷酸化，使其形成展開構象。随後。磷酸化的Igα/Igβ招募并激活各種信号分子。其中，信号分子之一的脾酪氨酸激酶(Syk)能夠進一步招募并激活磷脂酶Cγ2(PLC-γ2)，催化細胞質内的4，5-二磷酸脂酰肌醇(PIP2)分解為兩個細胞内的第二信使：三磷酸肌醇(IP3)和二酰甘油(DAG)。
最後，通過蛋白激酶C(PKC)、絲裂原活化蛋白激酶(MAPK)等途徑啟動進一步的信号轉導級聯反應，産生NF-κB、NFAT等轉錄因子，将活化信号傳導至細胞核中，調控B細胞的基因轉錄。由于BCR信号轉導極為複雜，最終可導緻多個不同的結果，包括存活、耐受(失能)或凋亡、增殖，以及分化為漿細胞還是記憶B細胞。
